Alpha Helix和Beta褶Sheet板之间的区别

作者: Monica Porter
创建日期: 13 行进 2021
更新日期: 3 七月 2024
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生物 1編 生命現象と物質① 第10講
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内容

主要区别

由于该事实通常被称为α螺旋,因此位于蛋白质次要结构上的基序会变成盘绕状或螺旋形右手确认形式,从而使其具有出色的螺旋形。另一方面,通常称为β-折叠的β-折叠片将被勾勒为整个蛋白质中存在的二级属性的标准基序。


比较表

基础阿尔法螺旋Beta褶Sheet板
定义该基序位于蛋白质的二级结构上,并变成螺旋状或螺旋状的右手确认状,使其具有规则的螺旋状。此外,通常将β折叠片称为b片,将其概述为整个蛋白质中存在的二级属性构建的标准基序。
氨基酸氨基酸的-R基团存在于地面上。-R组存在于工作表的地板和内部地面上。
粘接通过整个多肽链产生氢键,以产生螺旋结构。通过连接氢键中两个或两个以上的β链而存在。

什么是Alpha Helix?

由于该事实通常被称为α螺旋,因此位于蛋白质次要结构上的基序会变成盘绕状或螺旋形右手确认形式,从而使其具有出色的螺旋形。在整个开发过程中,N-H基团表示与C = O基团的氢键,通常称为氨基酸的骨架,该氨基酸比蛋白质序列更早出现在四个残基中。在当今证明α-螺旋的过程中,有两个关键的发展:由于氨基酸和肽的昂贵的石料构造判断以及鲍林对平面肽键的期望,使键的几何形状逐渐成为键几何;并且他放弃了每次旋转螺旋桨时都会有大量沉积物的怀疑。 1948初春,鲍林(Pau​​ling)带着虫子来到这里,进入床垫,这是关键时刻。精疲力尽后,他在一张纸上画了一条通常正确测量的多肽链,将其正确折叠成螺旋状,敏锐地意识到要照顾平面肽键。 α螺旋基本上是本质上最知名的螺旋电流。它由一条缠绕的多肽链组成,整个氨基酸的侧链从中心向外扩展,这使它可以照顾自己的类型。它们可能还存在于许多种蛋白质中,例如球状蛋白质,例如肌红蛋白和角蛋白(一种丝状蛋白质)。它可以是特权特权,也可以是左撇子,但是可以肯定的是,由于侧链不打架,因此可以支持alpha螺旋循环。该知识使alpha螺旋稳定。每次α-螺旋卷曲翻转都有3.6个氨基腐蚀沉积物。


什么是Beta折叠板?

此外,通常将β折叠片称为b片,将其概述为整个蛋白质中存在的二级属性构建的标准基序。它与完全不同的蛋白质之间的区别变成了一个难题,即它由多条链组成,这些链所指的是不低于通过折叠褶片的整个发育过程中存在的两个或三个氢原子。 β-链是多肽锚的程度,通常在扩展的适应范围内与脊椎一起延长3至10个氨基酸。 β-片层的超分子关系在整个蛋白质总和纤丝的整个结合过程中都陷入了困境,这种疾病在相当少数的人类疾病(主要是淀粉样蛋白)中就可见一斑,例如,阿尔茨海默氏病。当多肽链的两个组件相互罩住并彼此键入一条氢键线时,就会发生这种建立。这种运动可以平行运动的形式发生,也可以平行于运动的形式发生。平行并且在等效运动计划的方向上是多肽链的方向性的快速结果。 β褶皱的板材是β褶皱的板材。与β折叠后的薄片相比,该建筑物的最终结构要少得多,并且在蛋白质方面确实是史无前例的。 α起皱的片材将通过其羰基和氨基聚集的结合来描述。羰基在一个单独的标题中一并进行了调整,而所有N-H聚集均采用另一种方法进行调整。

关键差异

  1. 由于该事实通常被称为α螺旋,因此位于蛋白质次要结构上的基序会变成盘绕状或螺旋形右手确认形式,从而使其具有出色的螺旋形。另一方面,通常称为β-折叠的β-折叠片将被勾勒为整个蛋白质中存在的二级属性的标准基序。
  2. 氨基酸的-R基团存在于螺旋的底基上,而-R基团存在于薄片的底面和内基上。
  3. α螺旋是一条多肽链,被极模压并缠绕在由氢键保持的弹簧状建筑物中。另一方面,Beta折叠片材是由与侧面并列的β链制成的,其中β链的边数不少于两个形成脊柱的氢键。
  4. 螺旋线也可以是左手(beta)或右手,而alpha螺旋始终是右手。在替代方案中,将链条在替代方案之后调整为另一条在β折叠床单中与替代方案相反的另一条弦。
  5. 存在α螺旋的形成,使得氢键全部通过多肽链产生,以产生螺旋结构。另一方面,β折叠片通过连接氢键的两个或两个以上的β链而存在。

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